PURIFICAÇÃO PARCIAL DE PROTEASES DO VENENO DE BOTHROPS COTIARA (SERPENTES: VIPERIDAE)
DOI:
https://doi.org/10.7213/reb.v27i59.21915Palabras clave:
Metaloprotease, Veneno, Serpentes, Bothrops cotiaraResumen
Bothrops cotiara (GOMES, 1913) pode ser encontrada desde São Paulo, Minas Gerais, Rio de Janeiro, Paraná e Santa Catarina. Diversas toxinas já foram isoladas de venenos botrópicos, mas pouco se sabe sobre enzimas proteolíticas obtidas a partir do veneno de B. cotiara. Por essa razão, a caracterização de tais moléculas se faz importante. A atividade proteolítica foi medida usando caseína como substrato e por zimograma em SDS-PAGE contendo gelatina. Os resultados mostraram baixa atividade caseinolítica (7,5 U/ mg) se comparada com a de outros venenos botrópicos, mas esta baixa atividade também é encontrada no veneno de outras espécies do grupo alternatus. O zimograma mostrou maior atividade por proteínas na faixa de aprox. 95 Kda que foi inibida totalmente por EDTA (10 mM) e parcialmente pelo inibidor de serinoprotease PMSF (5 mM). Cromatografia de filtração em gel de Sephadex G-100 (130 x 2 cm) resultou em dois picos principais, com atividade proteolítica apenas no primeiro (P1). Tal fração apresentou cinética enzimática pela variação do substrato e de temperatura semelhante ao veneno bruto. Os resultados sugerem a purificação parcial de uma metaloprotease.Descargas
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Publicado
2005-11-24
Cómo citar
Lorencetti, T. T., Pereira, A. Z. P., Lopes, P. H., Pereira, E. R., Kizltyka, V., Pereira, L. F., & Elifio-Esposito, S. L. (2005). PURIFICAÇÃO PARCIAL DE PROTEASES DO VENENO DE BOTHROPS COTIARA (SERPENTES: VIPERIDAE). Estudos De Biologia, 27(59). https://doi.org/10.7213/reb.v27i59.21915
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